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乙酰辅酶A羧化酶的分别跟纯化

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毕业论文范文题目：乙酰辅酶A羧化酶的分别跟纯化，论文范文关键词：乙酰辅酶A羧化酶的分别跟纯化
乙酰辅酶A羧化酶的分别跟纯化毕业论文范文介绍开始：
【论文摘要】：自2,4-D(氯化苯氧乙酸类除草剂)于1946年在农业中得到广泛利用以来,化学除草剂产业已有了60多年的发展历史。化学除草剂的利用为农业的古代化提供了很好的保障跟支撑。跟着各门学科的始终发展,药物发明跟药物设计也迈入了一个新的里程,以生物体的蛋白酶为作用靶标的除草剂在这一时代也有了很大的发展,接踵开发出了一系列的高效克制剂,如乙酰辅酶A羧化酶克制剂等。乙酰辅酶A羧化酶(Acetyl-Coenzyme（文章此处忽略..）ACarboxylase,Accase),属于biotin-dependent酶家族,它在生物体中的重要功能在于它能催化羧基转移,为脂肪酸的合成提供底物-丙二酸单酰CoA。在脂肪酸合成道路中,Accase催化的反应不仅是第一步也是关键的反应步骤,同时也是限速步骤,因此Accase被认为是一个新型高效的除草剂作用靶标。固然对Accase克制剂的研究已有近30年的历史,并以CHDs(环已烯（此处忽略..）二酮类化合物)跟AOPPs(芳氧基苯氧基丙酸脂类化合物)除草剂为代表,但因为其毒性强、利用剂量大、杂草抗药性等缺点限度了其在农业上得到进一步的利用。因此如何优化现有的克制剂构造跟开发基于Accase活性的新型农药品种对农业的发展存在重要意思。本论文根据优化现有克制剂构造跟开发新型农药的实际须要,从生物体中提取存在生物活性的蛋白酶,并树破其克制剂先导化合物的筛选方法。论文工作重要包含两（本文此处忽略..）个方面的内容:(1)Accase的分别与纯化;(2)Accase的活性、比活力跟米氏常数K_m的测定。(1)Accase酶的分别跟纯化以玉米白化苗为原料,经过研磨、匀浆,缓冲液溶解、30～50%硫酸铵盐析积淀得到粗蛋白酶。粗蛋白酶再经过SephacryS-300凝胶过滤柱层析、BlueSepharoseCL-6B染料亲跟柱层析获得纯度较高的Accase酶。(2)Accase酶的活性、比活力跟米氏常数K_m的测定以ATP（本文此处忽略..）为反应底物,采取MonoQ阴离子交换柱层析检测分析底物的水解产物,跟踪检测Accase提取纯化过程中各步骤获得的Accase的活性跟比活力,测定出其最大比活力可达到1.09μmol·mg~(-1)·min~(-1),测定了Accase对底物ATP的米氏常数K_m为37.05μmol·L~(-1)。

以上为本篇毕业论文范文乙酰辅酶A羧化酶的分别跟纯化的介绍部分。

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