Bacillus subtilis WSHDZ-01产过氧化氢酶的提取、纯化及性质研究

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Bacillus subtilis WSHDZ-01产过氧化氢酶的提取、纯化及性质研究

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毕业论文范文题目：Bacillus subtilis WSHDZ-01产过氧化氢酶的提取、纯化及性质研究，论文范文关键词：Bacillus subtilis WSHDZ-01产过氧化氢酶的提取、纯化及性质研究
Bacillus subtilis WSHDZ-01产过氧化氢酶的提取、纯化及性质研究毕业论文范文介绍开始：
【论文摘要】：过氧化氢酶(Catalase,简称CAT),可能催化H2O2分解为H2O跟O2,被广泛用于食品消毒、临床分析、医学诊断以及纺织、造纸、制浆等产业。跟着环保意识的加强,在纺织染整工艺中采取酶调换传统的强碱高温工艺对棉织物进行前处理已得到了广泛的利用。过氧化氢酶在棉织物前处理过程中的重要作用是去除织物漂白废液中残余的H2O2,以打消对后续染色工序的影响。本论文研究了BacillussubtilisWSHDZ-01胞内过氧化氢酶的化学提取、纯化方法及其酶学性质,并通过增加各种牢固剂加强过（文章此处忽略..）氧化氢酶利用的牢固性。重要研究成果如下:(1)采取氯仿冲击法来开释BacillussubtilisWSHDZ-01胞内CAT,在37℃前提下20μL氯仿处理0.01gDCW菌体30min,在水溶液中浸透60min后开释CAT的酶活,可能达到超声波粉碎的85%以上。(2)粗酶液经乙醇分级积淀、DEAE阴离子交换层析柱、疏水层析柱后,所得过氧化氢酶样品的比酶活由1982.4U/mg进步到了13563.8U/mg,纯化倍数为6.8,回收率达到32.5%。该过氧化氢酶的亚基分子量为63kD,在405nm处显示特点接收峰(Soretband),揣测含有血红素。打（略..）算获得酶的表观米氏常数为26.87mmolL/L。该过氧化氢酶不受低亚硫酸钠的还原作用影响,但被氰化物、叠氮化物跟3-氨基-1,2,4-三唑(单功能过氧化氢酶的专一克制剂)强烈克制。以邻苯二胺作为电子供体测定酶活时,该酶不显示过氧化物酶活性,因此,将该过氧化氢酶定性为单功能过氧化氢酶。(3)BacillussubtilisWSHDZ-01所产CAT在pH5-10的范畴内催化活性基本上不受pH的影响,最适pH为12,并且在pH6-11的范畴内表示出良好的牢固性,25℃前提下放置60min后基本不酶活丧失。最适酶促反应（略..）温度为55℃;酶的热牢固性实验表明,该酶在50℃以下相称牢固,保温60min后的酶活基本保持不变。(4)研究了在BacillussubtilisWSHDZ-01所产CAT中增加糖类、多羟基醇类、金属离子、阴离子跟其余一些化学物质对酶利用牢固性的影响,在增加500mmol/L乙酸钠、500mmol/L硫酸钠跟50%乙二醇跟聚乙二醇后,都可能将酶液在60℃下保温15min后的残余酶活进步至80%以上。(5)而通过在各温度下对BacillussubtilisWSHDZ-01所产CAT失活过程的研究发明,原酶的热失活过程更合乎一级失（此处忽略..）活模型,而在增加乙酸钠跟硫酸钠后的该酶的失活过程则合乎二级失活模型。通过热力学性质研究,可能发明原酶不仅在绝对高温前提下牢固性较差,并且其牢固性跟着温度改变而变更较大,而增加两种牢固剂后,则很大程度上可能进步酶在高温前提下的热牢固性。

以上为本篇毕业论文范文Bacillus subtilis WSHDZ-01产过氧化氢酶的提取、纯化及性质研究的介绍部分。

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