亲环蛋白A的制备、表征及协助蛋白质重折叠初步研究

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亲环蛋白A的制备、表征及协助蛋白质重折叠初步研究

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毕业论文范文题目：亲环蛋白A的制备、表征及协助蛋白质重折叠初步研究，论文范文关键词：亲环蛋白A的制备、表征及协助蛋白质重折叠初步研究
亲环蛋白A的制备、表征及协助蛋白质重折叠初步研究毕业论文范文介绍开始：
【论文摘要】：亲环蛋白A(CyclophilinA,CypA)具有肽酰脯氨酰顺反异构酶(PPIase)活性,可以催化Xaa-Pro肽键的顺反异构,并促进以脯氨酸肽键异构为限速步骤的体内外蛋白质折叠反应,协助蛋白质正确三维结构的形成。进行CypA协助蛋白质体外重折叠的研究对解读“第二遗传密码”以及指导基因工程包涵体蛋白的重折叠复性具有重要的理论与现实意义。首先在大肠杆菌中成功转化了携带CypA表达基因的质粒,并对重组菌的培养条件进行了考察。通过培养温度与（本文此处忽略..）摇床转速的控制实现了重组CypA的胞内可溶表达。进一步优化了培养基组成及操作条件,确定优化的培养基组成为蛋白胨16g/L,酵母提取物10g/L,NaCl5g/L,甘露醇10g/L,Amp20mg/L,pH7.0。发酵培养基装液量为200mL/500mL,接种量为10%。在对数生长期中期OD_(600)为1.3时加入1mM的IPTG诱导,诱导后在30℃、180rpm的条件下继续培养9h收获菌体。优化后每升发酵液目标蛋白产量为66.7mg。将发酵液离心后,对细胞进行破碎,取破胞后的上清通过离子交换层析进一步（文章此处忽略..）纯化,蛋白回收率为35.5%,活力回收率可达82.4%,最终每升发酵液可得到电泳纯CypA蛋白54.9mg。其次对制备的CypA突变株进行了表征,重点考察了Pro16/Ser16取代在CypA结构与功能中的作用,包括肽质量指纹图谱、PPIase活力测定、环孢菌素CsA对CypA的抑制作用、变性曲线以及CypA重折叠等多种方法。实验测定CypA催化模型底物的K_(cat)/K_m值为1.5×10~6M~(-1)S~(-1),是野生型CypA的十分之一。测得IC_(50)为26.5nM,与野生型基本一致（略..）。利用Erying图谱考察了肽键顺反异构的一些热力学性质。通过变性曲线测定发现CypA突变株对盐酸胍高度敏感,且对脲的稳定性下降。考察了CypA突变株的重折叠性质,发现其具有自催化特性。通过一系列结构与功能的测定,表明Pro16/Ser16取代在CypA结构与功能中具有重要作用。最后,初步考察了CypA在核糖核酸酶A(RNaseA)和粒细胞集落刺激因子(G-CSF)体外重折叠中的应用。CypA可以对RNaseA的折叠动力学产生较大影响,其折叠过程（此处忽略..）中的慢相反应由CypA催化加快。CypA在G-CSF重折叠中的作用较为复杂,RP-HPLC结果显示CypA对G-CSF的正确折叠有一定的协助作用,这种作用可能是CypA的PPIase活性间接促进了二硫键的形成,并且分子伴侣活性在这一过程中也发挥了部分作用。

以上为本篇毕业论文范文亲环蛋白A的制备、表征及协助蛋白质重折叠初步研究的介绍部分。

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