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TNFRSF11B（OPG）蛋白功能构造域的研究

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毕业论文范文题目：TNFRSF11B（OPG）蛋白功能构造域的研究，论文范文关键词：TNFRSF11B（OPG）蛋白功能构造域的研究
TNFRSF11B（OPG）蛋白功能构造域的研究毕业论文范文介绍开始：
【论文摘要】：Tnfrsf11b蛋白是1997年新发明的肿瘤坏逝世因子受体超家族的一个新成员,被称为破骨细胞构成克制因子(osteoclastogenesisinhibitoryfactor,OCIF或称osteoprotrgerin,OPG),是一种可能克制骨的破坏跟接收的分泌型糖蛋白,它可能克制破骨细胞的分化成熟,参加骨密度的调节。现有研究表明Tnfrsf11b蛋白是RANK–RANKL–OPG体系的核心一员,在骨质蓬松症、类风湿性关节炎、骨癌等骨失调类疾病的发病机理方面起着核心作用。具体为:成骨细胞及骨髓基质细胞表白的RANKL,与破骨细胞或破骨细胞（略..）前体细胞名义上的RANK结合后,可促进破骨细胞的分化及骨接收活性。成骨细胞系的多种细胞分泌表白OPG,与RANKL竞争性结合,禁止RANKL与RANK的结合,从而禁止破骨细胞活化及克制骨接收。OPG/RANK/RANKL体系参加了骨破坏的基本过程。然而在构造生物学方面,对它的研究仅限于基于同源构造进行的猜测跟实际分析。特别是OPG蛋白在发挥作用的时候首先存在受体同源二聚体与配体同源三聚体的彼此作用,以及可能存在的受体同源二聚体的前聚配合用,这些彼此作用就须要大量的氢键跟疏水作用来发动跟保持,因此从二级构造程度对这个课题进行（本文此处忽略..）研究,是从实验构造生物学角度对OPG蛋白构造跟功能加深懂得的必要道路。本文首先利用生物信息学分析,对Tnfrsf11b基因所编码的全蛋白进行序列分析、比对,抉择N末端CRD1,2(24-106aa)片段进行研究,同时对它的各种理化性质:蛋白分子量,等电点,半衰期,消光系数等进行了分析。利用分子克隆技巧,PCR获得相干基因片段,对基因片段跟载体pET28a/pGEX6p-1利用BamHⅠ、EcoRⅠ进行双酶切消化,体外连接,构建表白工程质粒,并进行鉴定。对鉴定正确的质粒转染感触态细胞进行试表白以及可溶性分析。对以包涵体表白的pET28a-Tnfrsf11b菌株,（文章此处忽略..）尝试进行包涵体变复性,获得必定量的高纯度的可溶性目标蛋白,然而鉴于包涵体变复性轻易引起二硫键的错配,对CRD这种富含半胱氨酸的构造域不合适。所以接下来的工作利用构建的pGEX-6p-1-Tnfrsf11b菌株进行可溶性的表白跟纯化。实验发明16℃,0.1mmol/LIPTG,25-30小时,目标蛋白实现可溶性表白。超声粉碎细菌,离心,取上清后利用GST介质进行亲跟层析纯化以及在AKTA仪器上利用superdex75分子筛进行纯化。将纯化所得的高纯度可溶性的目标蛋白利用圆二色谱仪进行圆二色谱分析,并利用随机软件进行分析。同样作为对比,对Fas蛋白的CR（文章此处忽略..）D1,CRD2进行了分析。成果发明作为这两个负责受体自聚合以及受体与配体彼此作用的肽段都存在高含量的Beta折叠二级构造,分辨为71.1%跟57.3%。可能在高含量的Beta折叠二级构造基本上它也构成某种超二级构造,这样蛋白之间牢固的非共价彼此作用就可能依附β-折叠分子间或者分子内的疏水作用、氢键等进行保持,这对受体二聚化作用以及配体三聚体跟受体二聚体的结合方面可能有重要作用。这也为进一步懂得其N端构造域的构造跟功能奠定了基本。

以上为本篇毕业论文范文TNFRSF11B（OPG）蛋白功能构造域的研究的介绍部分。

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